zila's world: Beta sheet

Struktur Sekunder Protein
The structure of myoglobin; the ribbon represents the path of the polypeptide chain and is color coded blue at the N-terminus, running through to red at the C-terminus. Struktur mioglobin; pita merupakan jalur rantai polipeptida dan kode warna biru di terminal N-, berjalan melalui merah di ujung C-. Note the organization into many helical segments. Catatan organisasi ke segmen heliks banyak.

The polypeptide chain forms a backbone structure in proteins: Rantai polipeptida membentuk struktur protein backbone di:
On first inspection, this structure appears to be connected entirely by single CC or CN bonds. Pada pemeriksaan pertama, struktur ini tampaknya dihubungkan seluruhnya oleh CC tunggal atau obligasi CN. It should therefore be as flexible as a simple hydrocarbon chain. Karena itu, harus sebagai fleksibel sebagai rantai hidrokarbon sederhana. Note that flexing in a covalent structure does not occur by bending bonds, and the normal tetrahedral or trigonal planar bond angles are maintained. Perhatikan bahwa meregangkan dalam struktur kovalen tidak terjadi dengan obligasi membungkuk, dan tetrahedral atau trigonal planar yang normal sudut ikatan dipertahankan. Instead, different shapes are obtained by torsional rotation about the axis of the bonds: Sebaliknya, bentuk yang berbeda diperoleh oleh rotasi torsi sekitar sumbu obligasi:

All polypeptides can adopt a form which is flexible, but random and disordered in bond orientation. Semua polipeptida dapat mengadopsi bentuk yang fleksibel, tapi acak dan teratur dalam orientasi obligasi. This is called the denatured state of the protein. Ini disebut keadaan protein terdenaturasi. Proteins become denatured at elevated temperature or in the presence of disruptive solvents. Protein menjadi didenaturasi pada suhu tinggi atau di hadapan pelarut mengganggu. Because there is no orderly arrangement, denatured protein is non-functional. Karena tidak ada susunan yang teratur, protein didenaturasi adalah non-fungsional. Most proteins also have an ordered arrangement called the native state. Biochemists often work with proteins in ice baths to keep the temperature down and preserve the native state. Kebanyakan protein juga memiliki pengaturan memerintahkan disebut negara asli. Ahli biokimia sering bekerja dengan protein dalam air es untuk menjaga suhu turun dan melestarikan negara asli.
Orderly arrangements of the polypeptide backbone were first studied by examining fibrous proteins called keratins : Pengaturan tertib tulang punggung polipeptida pertama kali dipelajari oleh memeriksa protein berserat yang disebut keratins:
alpha-keratin - protein of hair, skin and wool; alfa-keratin - protein rambut, kulit dan wol;
beta-keratin or fibroin - spider and silkmoth silk. beta-keratin atau fibroin - laba-laba dan sutra silkmoth.
The keratins were studied by X-ray fiber diffraction , a technique in which X-rays are reflected off a regular repetitive macromolecule array in the protein fiber, forming a characteristic pattern if the repeat spacing of the sample is comparable to X-ray wavelengths. Para keratins dipelajari oleh difraksi sinar-X serat, suatu teknik di mana sinar-X tercermin dari array makromolekul biasa berulang-ulang dalam serat protein, membentuk pola karakteristik jika jarak pengulangan sampel sebanding dengan panjang gelombang sinar-X. If the X-ray wavelength is known, the size of the repeat pattern in the protein can be calculated. Jika panjang gelombang sinar-X diketahui, ukuran pola berulang dalam protein dapat dihitung.
For alpha-keratin , periodic repeat distances were 1.5 and 5.4 angstroms. Untuk alpha-keratin, jarak ulangi periodik adalah 1,5 dan 5,4 angstrom. The diffraction patterns also showed characteristic missing reflections that suggested a helical structure. Pola difraksi juga menunjukkan refleksi hilang karakteristik yang mengusulkan struktur heliks.
For fibroin or beta keratin , periodic repeats were 3.5 and 7.0 angstroms . Untuk fibroin atau beta keratin, mengulangi periodik adalah 3,5 dan 7,0 angstrom.
The structures having these repeat distances were solved by Linus Pauling. Struktur ini memiliki jarak ulangi diselesaikan oleh Linus Pauling. Pauling understood the importance of knowing exact atomic radii, bond lengths and angles and used these to create exact scale models of possible structures. Pauling memahami pentingnya mengetahui jari-jari atom yang tepat, panjang ikatan dan sudut dan digunakan ini untuk membuat model skala yang tepat dari struktur yang mungkin.
However, the simple single-bonded peptide chain was so flexible that it was not initially apparent why specific structures would form. Namun, rantai tunggal-ikatan peptida sederhana begitu fleksibel yang pada awalnya tidak jelas mengapa struktur tertentu akan membentuk.

By measuring bond lengths, Pauling first deduced that the peptide bond had double bond character, due to the second resonance form of the amide. Dengan mengukur panjang ikatan, Pauling pertama menyimpulkan bahwa ikatan peptida memiliki karakter ikatan rangkap, karena bentuk resonansi kedua amida tersebut.

typical single CN bond: 1.47 Å khas ikatan CN tunggal: 1.47 Å

typical double C=N bond: 1.27 Å khas ganda C = N ikatan: 1.27 Å

peptide bond C=O to NH: 1.33 Å peptida ikatan C = O ke NH: 1,33 Å

The shape of the peptide chain can be defined by the three consecutive bond torsional angles Bentuk rantai peptida dapat didefinisikan oleh tiga sudut ikatan torsi berturut-turut

Bond Obligasi	Rotation Rotasi	Torsion angle defined Sudut torsi didefinisikan
NH to C NH ke C	free gratis	phi phi
C C to C=O ke C = O	free gratis	psi psi
C=O to NH C = O ke NH (peptide bond) (Ikatan peptida)	rigid planar planar kaku due to double bond character karena karakter ikatan rangkap	omega omega

Peptide bonds are almost invariably fixed at omega = 180 ^o or trans based on the relative alignment of C Ikatan peptida hampir selalu tetap pada omega = 180 ^o atau trans didasarkan pada keselarasan relatif dari C atoms on either side of the peptide bond. atom di kedua sisi ikatan peptida.

The double bond fixes the six atoms shown above into a rigid plane. Ikatan ganda perbaikan enam atom ditunjukkan di atas ke dalam pesawat yang kaku.

In the figure below, the rigid plane of each peptide bond is indicated by the lightly shaded rectangle. Dalam gambar di bawah, pesawat yang kaku dari setiap ikatan peptida ditunjukkan oleh persegi panjang yang diarsir ringan.
C C atoms are at diagonally opposite corners. atom berada di sudut diagonal berlawanan.

The rigidity of the peptide bond limits the number of arrangements that Pauling's models could fit without distorting bonds or forcing atoms closer than van der Waals radii would allow. Kekakuan ikatan peptida membatasi jumlah pengaturan yang model Pauling bisa muat tanpa ikatan mendistorsi atau atom memaksa lebih dekat dari van der Waals akan memungkinkan jari-jari. Without this constraint, the peptide would be free to adopt so many structures that no single consistent pattern would emerge. By reducing the degrees of freedom, a well defined set of states emerges. Tanpa kendala ini, peptida akan bebas untuk mengadopsi struktur begitu banyak yang tidak ada pola yang konsisten akan muncul Dengan mengurangi derajat kebebasan,. Satu set didefinisikan dengan baik negara muncul.
Pauling found that two general patterns conformed with atomic geometry: Pauling menemukan bahwa dua pola umum sesuai dengan geometri atom:

1) an extended state for which angles phi = -135 ^o and psi = +135 ^o ; the polypeptide chain alternates in direction, resulting in a zig-zag structure for the peptide chain. 1) sebuah negara yang diperpanjang untuk sudut phi = -135 ^o dan psi = 135 ^o; bergantian rantai polipeptida arah, menghasilkan struktur zig-zag untuk rantai peptida.

Note the shaded circle around R; the extended strand arrangement also allows the maximum space and freedom of movement for a side chain . Perhatikan lingkaran yang diarsir di R; pengaturan untai diperpanjang juga memungkinkan ruang maksimum dan kebebasan bergerak untuk rantai samping. The repeat between identically oriented R-groups is 7.0 Å, with 3.5 Å per amino acid, matching the fiber diffraction data for beta-keratins. Ulangi antara identik berorientasi-gugus R adalah 7,0 Å, dengan 3,5 Å per asam amino, mencocokkan data difraksi serat untuk beta-keratins.

2) a helical state in which the phi and psi were roughly -60 ^O , twisting repeatedly in the same direction. 2) sebuah negara heliks di mana phi dan psi adalah sekitar -60 ^O, memutar berulang kali dalam arah yang sama.

The helical form models could be built with varying degrees of twist, but one model fit the atomic dimensions especially well: Para model formulir heliks dapat dibangun dengan berbagai derajat twist, tapi satu model yang fit dimensi atom sangat baik:
Alpha helix: has 3.6 amino acids per turn of the helix, which places the C=O group of amino acid #1 exactly in line with the HN group of amino acid #5 (and C=O #2 with HN #6). Alpha helix: memiliki 3,6 asam amino per giliran dari helix, yang menempatkan C = O dari kelompok asam amino # 1 persis sejalan dengan kelompok asam amino HN # 5 (dan C = O # 2 dengan HN # 6).

The alignment and spacing is ideal for a hydrogen bonds to form C=O:---HN . Keselarasan dan jarak sangat ideal untuk ikatan hidrogen untuk membentuk C = O: --- HN.

The figure shows an alpha helix with side chains omitted for clarity. Angka ini menunjukkan heliks alfa dengan rantai samping dihilangkan untuk kejelasan. C = gray, N= blue, O = red. C = abu-abu, N = biru, O = merah.
Hydrogen bonds are shown as dotted lines in the figure, and hydrogen bonding would make this structure especially stable. Ikatan hidrogen ditampilkan sebagai garis putus-putus pada gambar, dan ikatan hidrogen akan membuat struktur ini sangat stabil.
The distance separating each turn of the helix was 5.4 Å, matching periodic repeats in alpha keratin, hence the name alpha helix. Jarak memisahkan setiap pergantian heliks adalah 5,4 Å, pencocokan periodik mengulangi di alfa keratin, maka alpha helix nama. Since 5.4 Å / 3.6 is 1.5 Å, the alpha-helix has an amino acid every 1.5 Å, matching the minor periodic repeat of alpha keratin. Sejak 5,4 Å / 3,6 adalah 1,5 Å, alfa-heliks memiliki asam amino setiap 1,5 Å, pencocokan periodik mengulangi kecil dari alpha keratin.
The alpha helix was also found to be exclusively right handed; a left handed arrangement (phi and psi = +60 ^o ) has similar dimensions, but positions the amino acid side chains next to the C=O group, making the structure over-crowded. Alpha helix juga ditemukan secara eksklusif tangan kanan; susunan tangan kiri (phi dan psi = +60 ^o) memiliki dimensi yang sama, tetapi posisi rantai samping asam amino sebelah C = O kelompok, membuat struktur atas-ramai .
The right handed version of the helix places side chains next to the much smaller NH, for a better fit. Versi tangan kanan heliks tempat rantai samping sebelah NH jauh lebih kecil, untuk lebih cocok.

Myoglobin was the first globular protein whose structure was worked out from X-ray diffraction by protein crystals. Mioglobin adalah protein globular pertama yang strukturnya adalah bekerja keluar dari difraksi sinar-X oleh kristal protein.

The periodic repeats characteristic of alpha helix were recognised, and this helped determine the structure shown, in which 70% of the polypeptide is alpha-helical. Periodik mengulangi alfa heliks karakteristik diakui, dan ini membantu menentukan struktur yang ditampilkan, di mana 70% dari polipeptida adalah alpha-heliks.

Other helices discovered by Pauling include the 2.2 ₇ helix, the 3 ₁₀ helix and the pi helix. Heliks lainnya ditemukan oleh Pauling termasuk 2.2 ₇ heliks, yang 3 ₁₀ heliks dan helix pi.
3 ₁₀ refers to a helix of 3 amino acids per turn, with hydrogen bonds from #1C=O to HN #4; the hydrogen bond closes a loop of 10 atoms. 3 ₁₀ mengacu pada helix 3 asam amino per giliran, dengan ikatan hidrogen dari # 1C = O untuk HN # 4; ikatan hidrogen menutup loop dari 10 atom.
2.2 ₇ is a tight helix of 2.2 amino acids per turn, a 7 atom loop being closed by the H-bond #1 C=O to HN #3. 2.2 ₇ adalah heliks ketat 2,2 asam amino per giliran, loop atom 7 ditutup oleh ikatan H-# 1 C = O untuk HN # 3. The alpha helix would be 3.6 ₁₃ in this nomenclature; the pi helix is 4.4 ₁₆ . Alpha helix akan 3,6 ₁₃ dalam nomenklatur; helix pi 4.4 _16. Although all these helices could be modelled, experimental data was only consistent with alpha helix. Meskipun semua ini bisa dimodelkan heliks, data eksperimen hanya konsisten dengan heliks alfa.
In a search of about 30000 helix segments in the protein data base: Dalam pencarian dari sekitar 30000 segmen heliks dalam basis data yang protein:

right handed alpha helix - almost all instances alpha helix tangan kanan - hampir semua kasus

pi helix - one instance pi heliks - satu contoh

left handed alpha helix - one instance tangan kiri heliks alfa - salah satu contoh

3 ₁₀ helix - only one free standing helix is known, but there are many instances of the last turn of a longer alpha helix terminating in one loop of 3 ₁₀ helix. 3 ₁₀ heliks - hanya satu berdiri bebas heliks diketahui, tetapi ada banyak contoh pergantian terakhir heliks alfa lagi mengakhiri dalam satu lingkaran 3 ₁₀ heliks.

2 ₇ helix - no known instances ( this is a rather strained stracture however). 2 ₇ heliks - tidak ada contoh yang diketahui (ini adalah stracture agak tegang namun).

In the alpha helix, the C=O---HN bonds are almost parallel with the helix axis. Dalam heliks alfa, C = O --- HN obligasi yang hampir sejajar dengan sumbu heliks. The basis of hydrogen bonding is strong dipole-dipole interactions, and thus the H-bond dipoles reinforce in the helix, positive end towards the start or N-terminal end of the dipole. Dasar dari ikatan hidrogen yang kuat interaksi dipol-dipol, dan dengan demikian ikatan H-dipol memperkuat di akhir, heliks positif terhadap memulai atau N-terminal akhir dipol. H-bonds are skewed relative to the helix axis in the other helices, so the reinforcement of dipoles is less effective. H-obligasi miring relatif terhadap sumbu heliks dalam heliks lainnya, sehingga penguatan dipol kurang efektif.

Pauling's extended state model matched the spacing of fibroin exactly (3.5 and 7.0 Å). Model negara diperpanjang Pauling cocok dengan jarak fibroin persis (3,5 dan 7,0 Å).

In the extended state, H-bonding NH and CO groups point out at 90 ^o to the strand. Dalam keadaan diperpanjang, H-ikatan NH dan kelompok CO tunjukkan di 90 ^o untai tersebut.
If extended strands are lined up side by side, H-bonds bridge from strand to strand. Jika untaian diperpanjang yang berbaris berdampingan, H-obligasi jembatan dari untai untai ke. Identical or opposed strand alignments make up parallel or antiparallel beta sheets (named for beta keratin). Keberpihakan untai identik atau menentang membuat lembar paralel atau antiparalel beta (dinamai untuk beta keratin).

Antiparallel beta-sheet is significantly more stable due to the well aligned H-bonds . Antiparalel beta-sheet secara signifikan lebih stabil karena ikatan H-baik selaras.

The Pauling model building studies of the early 1950's were followed up by an exhaustive computer search of phi and psi space, carried out in the late 1960's by Ramachandran . Penelitian Pauling membangun model awal tahun 1950 ditindaklanjuti oleh pencarian komputer lengkap phi dan ruang psi, dilakukan di akhir 1960-an oleh Ramachandran.

The analysis was based on potential energy calculations, ie through electrostatic and van der Waals interactions. Analisis ini didasarkan pada perhitungan energi potensial, yaitu melalui elektrostatik dan van der Waals interaksi. Ramachandran showed that serious steric interferences occurred between C=O groups and amino acid side chain centred at phi = 120 ^o , and serious interferences between peptide backbone CO and NH occurred at phi = psi = 0 ^o . Ramachandran menunjukkan bahwa gangguan sterik serius terjadi antara C = O kelompok dan asam amino rantai samping berpusat di phi = 120 ^o, dan gangguan serius antara CO dan NH backbone peptida terjadi di phi = psi = 0 ^o.

There are two regions where interactions may be described as favourable: The region of highest stability is a broad plateau centered at phi = -120 ^O and psi = +135 ^o . Ada dua daerah di mana interaksi dapat digambarkan sebagai menguntungkan: Wilayah stabilitas tertinggi adalah dataran luas berpusat di phi = -120 ^O dan psi = 135 ^o. This region includes the parallel and antiparallel beta sheet. Wilayah ini meliputi lembar beta paralel dan antiparalel.
The breadth of this region indicates that a degree of variability is allowed to the beta structure. Luasnya wilayah ini menunjukkan bahwa tingkat variabilitas diperbolehkan untuk struktur beta. As observed in actual proteins, beta sheets twist and flex, and beta sheets rarely actually conform exactly to the canonical extended strand. Seperti diamati pada protein yang sebenarnya, lembaran beta memutar dan melenturkan, dan lembaran beta jarang benar-benar sesuai persis dengan untai diperpanjang kanonik. Some specialized structures such as polyglycine and polyproline are observed the edge of this zone, where phi = -60 ^o . Beberapa struktur khusus seperti polyglycine dan polyproline diamati tepi zona, di mana phi = -60 ^o.
A slightly lower but still energetically favoured region is represented by a strip running from phi = -60 ^o to -120 ^o and psi = -60 ^o . Sebuah wilayah sedikit lebih rendah tetapi masih penuh semangat disukai adalah diwakili oleh strip berjalan dari phi = -60 ^o hingga -120 ^o dan psi = -60 ^o. The alpha helical conformation lies in this region, while 3 ₁₀ and pi helices flank the favoured region. Konformasi heliks alfa terletak di wilayah ini, sementara 3 ₁₀ dan pi sisi heliks wilayah disukai.
In addition to the two favoured regions, two regions were calculated as allowed although not favoured. Selain dua daerah yang disukai, dua daerah dihitung sebagaimana diizinkan meskipun tidak disukai. These include the mirror image of the alpha-helix strip (left handed alpha helix and the isthmus connecting the two favoured regions). Ini termasuk gambar cermin dari strip alfa-heliks (kiri alfa heliks tangan dan tanah genting yang menghubungkan dua wilayah disukai). The mirror image of the strongly favoured beta sheet plateau turns out to be strongly disfavoured, except by polyglycine (which has a side chain consisting only of a single H atom). Bayangan cermin dari dataran tinggi beta sangat disukai lembar ternyata sangat disfavoured, kecuali oleh polyglycine (yang memiliki rantai samping hanya terdiri dari atom H tunggal).
Statistical analysis of observed phi and psi angles in proteins show that most instances lie in or close to the two favoured regions (distribution shown below left), with the exception of glycine, which may adopt conformations corresponding to the mirror image of the favoured states (distribution below right). Analisis statistik dari phi diamati dan sudut psi pada protein menunjukkan bahwa kebanyakan kasus terletak pada atau dekat dengan dua daerah yang disukai (distribusi ditampilkan di bawah kiri), dengan pengecualian glisin, yang dapat mengadopsi konformasi yang sesuai dengan citra cermin dari negara disukai ( distribusi kanan bawah).

Folded proteins contain a considerable proportion of alpha helix or beta sheet: myoglobin , an alpha-helical bundle, is 70% alpha helix; Melipat protein mengandung proporsi besar heliks alfa atau lembaran beta: mioglobin, bundel alfa-heliks, adalah alpha helix 70%;
other proteins may contain beta strands or a mix of alpha and beta. protein lain mungkin berisi untai beta atau campuran alfa dan beta. An alpha helix has all its amino acids repeating the same phi/psi conformation. Sebuah heliks alfa memiliki semua asam amino mengulangi konformasi phi yang sama / psi. Likewise for beta sheet, with a bit more variability due to the broad plateau in the Ramachandran plot. Demikian juga untuk lembaran beta, dengan sedikit lebih variabilitas karena dataran tinggi yang luas dalam plot Ramachandran.
The remainder of the polypeptide exists either in the form of tight turns or loops, connecting elements that link one segment of secondary structure to the next. Sisa dari polipeptida ada baik dalam bentuk ternyata ketat atau loop, menghubungkan elemen yang menghubungkan satu segmen dari struktur sekunder ke yang berikutnya. Tight turns consist of 4-5 amino acids in a fairly well defined structure - it's just not regular and repetitive like alpha helix or beta sheet. Ternyata ketat terdiri dari 4-5 asam amino dalam struktur yang cukup didefinisikan dengan baik - itu hanya tidak teratur dan berulang seperti heliks alfa atau beta lembar. Loops (or random coil) are completely non-repetitive. Loops (atau kumparan acak) benar-benar non-berulang.
Amino acid preferences for different secondary structure: Asam amino preferensi untuk struktur sekunder yang berbeda:
Alpha helix may be considered the default state for secondary structure. Alpha heliks dapat dianggap keadaan default untuk struktur sekunder. Although the potential energy is not as low as for beta sheet, H-bond formation is intra-strand, so there is an entropic advantage over beta sheet, where H-bonds must form from strand to strand, with strand segments that may be quite distant in the polypeptide sequence. Meskipun energi potensial tidak serendah untuk lembaran beta, H-ikatan pembentukan adalah intra-untai, sehingga ada keuntungan entropis atas lembar beta, di mana H-obligasi harus membentuk untai ke untai dari, dengan segmen untai yang mungkin cukup jauh di urutan polipeptida.
The main criterion for alpha helix preference is that the amino acid side chain should cover and protect the backbone H-bonds in the core of the helix. Kriteria utama untuk preferensi heliks alfa adalah bahwa rantai asam amino sisi harus menutupi dan melindungi tulang punggung H-obligasi dalam inti heliks. Most amino acids do this with some key exceptions: Kebanyakan asam amino melakukan ini dengan beberapa pengecualian kunci:

alpha-helix preference: alfa-heliks preferensi:

Ala,Leu,Met,Phe,Glu,Gln,His,Lys,Arg Ala, Leu, Met, Phe, Glu, GLN,, Nya Lys, Arg

The extended structure leaves the maximum space free for the amino acid side chains: as a result, those amino acids with large bulky side chains prefer to form beta sheet structures : Struktur diperpanjang meninggalkan ruang maksimum gratis untuk rantai samping asam amino: sebagai hasilnya, asam-asam amino dengan rantai samping yang besar besar lebih memilih untuk membentuk struktur lembar beta:

just plain large: hanya biasa besar:	Tyr, Trp, (Phe, Met) Tyr, Trp, (Phe, Met)
bulky and awkward due to branched beta carbon: besar dan canggung karbon akibat beta bercabang:	Ile, Val, Thr Ile, Val, Thr
large S atom on beta carbon: S besar atom di karbon beta:	Cys Cys

The remaining amino acids have side chains which disrupt secondary structure , and are known as secondary structure breakers : Asam amino yang tersisa memiliki rantai samping yang mengganggu struktur sekunder, dan dikenal sebagai pemutus struktur sekunder:

side chain H is too small to protect backbone H-bond: sisi rantai H adalah terlalu kecil untuk melindungi tulang punggung H-ikatan:	Gly Gly
side chain linked to alpha N, has no NH to H-bond; sisi rantai yang terkait dengan alpha N, tidak memiliki NH untuk H-ikatan; rigid structure due to ring restricts to phi = -60 ^o ; struktur kaku karena cincin membatasi untuk phi = -60 ^o;	Pro Pro
H-bonding side chains compete directly with backbone H-bonds H-ikatan rantai samping bersaing secara langsung dengan backbone H-obligasi	Asp, Asn, Ser Asp, Asn, Ser

Clusters of breakers give rise to regions known as loops or turns which mark the boundaries of regular secondary structure, and serve to link up secondary structure segments. Cluster pemutus menimbulkan daerah yang dikenal sebagai loop atau putaran yang menandai batas-batas struktur sekunder yang teratur, dan melayani untuk menghubungkan segmen struktur sekunder.
There are various schemes that give the amino acids numerical weights or rankings for their preferences, and several computer programs can predict the secondary structure from the given sequence. Ada berbagai skema yang memberikan asam amino bobot numerik atau peringkat untuk preferensi mereka, dan beberapa program komputer dapat memprediksi struktur sekunder dari urutan yang diberikan. The simplest such scheme of Chou and Fasman , Ann. Skema sederhana seperti Chou dan Fasman, Ann. Rev Biochem. 47 258 (1978) , examined the statistical distribution of amino acids in alpha helix, beta sheet and turns or loops, using a set of known protein structures from the protein databank. Wahyu Biochem 47 258 (1978)., Memeriksa distribusi statistik dari asam amino dalam heliks alfa, beta dan ternyata lembaran atau loop, dengan menggunakan satu set struktur protein yang dikenal dari protein bank data.
A novel sequence can then be scanned, and the tendency of each portion of the sequence to form secondary structure is assessed. Sebuah urutan baru kemudian dapat dipindai, dan kecenderungan setiap bagian dari urutan untuk membentuk struktur sekunder dinilai. An important factor is that the final secondary structure is the consensus of all amino acids in a region. Faktor penting adalah bahwa struktur sekunder ini adalah konsensus dari semua asam amino di suatu wilayah. A minimum of 4 amino acids out of 6 should show alpha preference, or 3 out of 5 beta preference, or clusters of 2-3 breakers in a sequence of 4 are needed to set the secondary structure in any region, and individual misfits adopt the secondary structure of their neighbours. A minimum 4 asam amino dari 6 harus menunjukkan preferensi alpha, atau 3 dari 5 preferensi beta, atau kelompok 2-3 pemutus dalam urutan 4 diperlukan untuk mengatur struktur sekunder di daerah manapun, dan individu mengadopsi misfits struktur sekunder tetangga mereka. If you have one or two helix preference amino acids scattered in a majority of beta sheet former, the structure adopted is entirely beta sheet. Jika Anda memiliki satu atau dua asam amino preferensi heliks tersebar di mayoritas mantan lembar beta, struktur yang diadopsi adalah sepenuhnya lembar beta.
More recent prediction schemes take advantage of larger data sets to examine amino acid preference for different regions in a helix or different positions in a tight turn. Skema prediksi yang lebih baru-baru ini mengambil keuntungan dari set data yang lebih besar untuk meneliti preferensi asam amino untuk daerah yang berbeda dalam posisi heliks atau berbeda dalam gilirannya ketat. In addition, sequences of homologous proteins may be compared. Selain itu, urutan protein homolog dapat dibandingkan. The rationale is that highly conserved amino acids contribute more to the three dimensional structure than unconserved, and different weightings can be introduced to the statistical analysis. Alasannya adalah bahwa asam amino yang sangat lestari berkontribusi lebih kepada struktur tiga dimensi dari unconserved, dan bobot yang berbeda dapat diperkenalkan untuk analisis statistik.
The accuracy of prediction has risen from about 55% using the simple Chou-Fasman method, where the tendency is to overpredict, to about 80% using current methods. Keakuratan prediksi telah meningkat dari sekitar 55% menggunakan metode Chou-Fasman sederhana, di mana kecenderungannya adalah overpredict, menjadi sekitar 80% menggunakan metode saat ini. Current methods are now so complex that they are not attempted by individuals. Metode saat sekarang begitu rumit sehingga mereka tidak dicoba oleh individu. Instead, one submits a sequence as an e-mail to certain web sites, and the results are returned in a matter of a few hours. Sebaliknya, kita tunduk urutan sebagai e-mail ke situs web tertentu, dan hasilnya dikembalikan dalam hitungan beberapa jam.
http://http://www.bmm.icnet.uk/people/rob/CCP11BBS/ http://http://www.bmm.icnet.uk/people/rob/CCP11BBS/
C.Geourjon & G. Deleage, Protein Engineering, 7 , 157-164 (1994). C. Geourjon & G. Deleage, Rekayasa Protein, 7, 157-164 (1994).
The accuracy level of 80% usually represents good prediction of the occurence of secondary structure elements, with errors in the exact position of boundaries. Tingkat akurasi 80% biasanya mewakili prediksi yang baik dari terjadinya elemen struktur sekunder, dengan kesalahan dalam posisi yang tepat dari batas. It may not be possible to improve much further, since it is believed that secondary structure adjusts itself due to interactions that arise in the folded form of the protein, which a sequence scan approach can't account for. Mungkin tidak mungkin untuk meningkatkan lebih jauh, karena diyakini bahwa struktur sekunder menyesuaikan dirinya karena interaksi yang muncul dalam bentuk dilipat dari protein, yang memindai urutan pendekatan tidak dapat menjelaskan.